Veza između proteina, peptida i aminokiselina
Proteini: Funkcionalne makromolekule formirane od jednog ili više polipeptidnih lanaca koji se savijaju u specifične trodimenzionalne strukture putem spirala, slojeva itd.
Polipeptidni lanci: Molekule slične lancu sastavljene od dvije ili više aminokiselina povezanih peptidnim vezama.
Aminokiseline: Osnovni gradivni blokovi proteina; u prirodi postoji više od 20 vrsta.
Ukratko, proteini su sastavljeni od polipeptidnih lanaca, koji su pak sastavljeni od aminokiselina.
Proces probave i apsorpcije proteina kod životinja
Oralna prethodna obrada: Hrana se fizički razgrađuje žvakanjem u ustima, povećavajući površinu za enzimsku probavu. Budući da ustima nedostaju probavni enzimi, ovaj korak se smatra mehaničkom probavom.
Preliminarni pregled želuca:
Nakon što fragmentirani proteini uđu u želudac, želučana kiselina ih denaturira, otkrivajući peptidne veze. Pepsin zatim enzimski razgrađuje proteine na velike molekularne polipeptide, koji potom ulaze u tanko crijevo.
Probava u tankom crijevu: Tripsin i himotripsin u tankom crijevu dalje razgrađuju polipeptide na male peptide (dipeptide ili tripeptide) i aminokiseline. Oni se zatim apsorbiraju u crijevne ćelije putem sistema za transport aminokiselina ili sistema za transport malih peptida.
U ishrani životinja, i elementi u tragovima helirani proteinima i mali peptidi helirani elementi u tragovima poboljšavaju bioraspoloživost elemenata u tragovima putem helacije, ali se značajno razlikuju u mehanizmima apsorpcije, stabilnosti i primjenjivim scenarijima. U nastavku slijedi komparativna analiza iz četiri aspekta: mehanizam apsorpcije, strukturne karakteristike, efekti primjene i odgovarajući scenariji.
1. Mehanizam apsorpcije:
| Indikator poređenja | Elementi u tragovima helirani proteinima | Mali peptidno-helirani elementi u tragovima |
|---|---|---|
| Definicija | Helati koriste makromolekularne proteine (npr. hidrolizovani biljni protein, protein sirutke) kao nosače. Metalni ioni (npr. Fe²⁺, Zn²⁺) formiraju koordinatne veze sa karboksilnim (-COOH) i amino (-NH₂) grupama aminokiselinskih ostataka. | Koristi male peptide (sastavljene od 2-3 aminokiseline) kao nosače. Metalni ioni formiraju stabilnije helate prstena s pet ili šest članova s amino grupama, karboksilnim grupama i bočnim lancima. |
| Put apsorpcije | Zahtijevaju razgradnju proteazama (npr. tripsinom) u crijevima na male peptide ili aminokiseline, oslobađajući kelirane metalne ione. Ovi ioni zatim ulaze u krvotok putem pasivne difuzije ili aktivnog transporta kroz ionske kanale (npr. DMT1, ZIP/ZnT transporteri) na crijevnim epitelnim ćelijama. | Može se apsorbirati kao netaknuti helati direktno putem peptidnog transportera (PepT1) na crijevnim epitelnim ćelijama. Unutar ćelije, metalni ioni se oslobađaju intracelularni enzimi. |
| Ograničenja | Ako je aktivnost probavnih enzima nedovoljna (npr. kod mladih životinja ili pod stresom), efikasnost razgradnje proteina je niska. To može dovesti do preranog poremećaja helatne strukture, što omogućava da se metalni ioni vežu za antinutritivni faktori poput fitata, smanjujući iskorištavanje. | Zaobilazi kompetitivnu inhibiciju u crijevima (npr. od fitinske kiseline), a apsorpcija ne zavisi od aktivnosti probavnih enzima. Posebno pogodno za mlade životinje sa nezrelim probavnim sistemom ili bolesne/oslabljene životinje. |
2. Strukturne karakteristike i stabilnost:
| Karakteristično | Elementi u tragovima helirani proteinima | Mali peptidno-helirani elementi u tragovima |
|---|---|---|
| Molekularna težina | Velika (5.000~20.000 Da) | Mali (200~500 Da) |
| Jačina helatne veze | Višestruke koordinatne veze, ali složena molekularna konformacija dovodi do uglavnom umjerene stabilnosti. | Jednostavna kratka peptidna konformacija omogućava formiranje stabilnijih prstenastih struktura. |
| Sposobnost protiv interferencije | Osjetljivo na utjecaj želučane kiseline i fluktuacije pH vrijednosti crijeva. | Jača otpornost na kiseline i alkalije; veća stabilnost u crijevnoj sredini. |
3. Efekti primjene:
| Indikator | Proteinski helati | Mali peptidni helati |
|---|---|---|
| Bioraspoloživost | Zavisi od aktivnosti probavnih enzima. Djelotvoran kod zdravih odraslih životinja, ali efikasnost značajno opada kod mladih ili životinja pod stresom. | Zbog direktnog puta apsorpcije i stabilne strukture, bioraspoloživost elemenata u tragovima je 10%~30% veća od bioraspoloživosti proteinskih helata. |
| Funkcionalna proširivost | Relativno slaba funkcionalnost, prvenstveno služe kao nosači elemenata u tragovima. | Mali peptidi sami po sebi posjeduju funkcije poput regulacije imuniteta i antioksidativne aktivnosti, nudeći jače sinergijske efekte s elementima u tragovima (npr. peptid selenometionin pruža i suplementaciju selena i antioksidativne funkcije). |
4. Odgovarajući scenariji i ekonomska razmatranja:
| Indikator | Elementi u tragovima helirani proteinima | Mali peptidno-helirani elementi u tragovima |
|---|---|---|
| Prikladne životinje | Zdrave odrasle životinje (npr. tovne svinje, kokoši nesilice) | Mlade životinje, životinje pod stresom, visokoprinosne vodene vrste |
| Cijena | Niža (sirovine su lako dostupne, jednostavan proces) | Viši (visoki troškovi sinteze i prečišćavanja malih peptida) |
| Utjecaj na okoliš | Neapsorbovani dijelovi mogu se izlučiti fecesom, što potencijalno može zagađivati okolinu. | Visoka stopa iskorištenosti, manji rizik od zagađenja okoliša. |
Sažetak:
(1) Za životinje s visokim potrebama za elementima u tragovima i slabim probavnim kapacitetom (npr. prasad, pilići, larve škampa) ili životinje kojima je potrebna brza korekcija nedostataka, mali peptidni helati se preporučuju kao prioritetni izbor.
(2) Za grupe osjetljive na troškove s normalnom probavnom funkcijom (npr. stoka i perad u kasnoj završnoj fazi), mogu se odabrati elementi u tragovima kelirani proteinima.
Vrijeme objave: 14. novembar 2025.
